Eden najbolj uporabnih načinov razvrščanja standardnih (ali običajnih) aminokislin temelji na polarnosti (to je porazdelitvi električni naboj ) od R skupina (npr. stranska veriga).
Aminokisline skupine I so glicin, alanin, valin, levcin, izolevcin, prolin, fenilalanin, metionin in triptofan. The R skupine teh aminokislin imajo alifatsko oz aromatičen skupin. Zaradi tega so hidrofobni (strah pred vodo). V vodnih raztopinah se bodo kroglasti proteini zložili v tridimenzionalno obliko, da bodo te hidrofobne stranske verige zakopali v notranjost beljakovin. Kemične strukture aminokislin skupine I so:
Izolevcin je izomer levcina in vsebuje dva kiralna atoma ogljika. Prolin je edinstven med standardnimi aminokislinami, saj nima tako prostih α-amino kot prostih α-karboksilnih skupin. Namesto tega njegova stranska veriga tvori ciklično strukturo kot dušik atom prolina je povezan z dvema atomoma ogljika. (Natančneje, to pomeni, da prolin ni aminokislina, ampak prej α-imino kislina.) Fenilalanin, kot že ime pove, je sestavljen iz fenilne skupine, povezane z alaninom. Metionin je ena od dveh aminokislin, ki imata žveplov atom. Metionin ima osrednjo vlogo pri biosintezi beljakovin (prevod), saj je skoraj vedno začetna aminokislina. Metionin zagotavlja tudi metilne skupine za presnovo. Triptofan vsebuje indolni obroč, pritrjen na alanilno stransko verigo.
kaj predstavlja velikonočno jajce
Aminokisline skupine II so serin, cistein, treonin, tirozin, asparagin in glutamin. Stranske verige v tej skupini imajo spekter funkcionalnih skupin. Vendar ima večina vsaj en atom ( dušik , kisik ali žveplo) z elektronskimi pari, ki so na voljo za vezavo vodika na vode in druge molekule. Kemične strukture aminokislin skupine II so:
kako so imena 12 učencev
Dve aminokislini, serin in treonin, vsebujeta alifatske hidroksilne skupine (to je atom kisika, vezan na atom vodika, predstavljen kot HOH). Tirozin ima v aromatskem obroču hidroksilno skupino, zaradi česar je fenolni derivat. Hidroksilne skupine v teh treh aminokislinah so predmet pomembne posttranslacijske modifikacije: fosforilacija ( glej spodaj Nestandardne aminokisline). Tako kot metionin tudi cistein vsebuje atom žvepla. Za razliko od metioninskega žveplovega atoma pa je žveplo cisteina zelo kemično reaktivno ( glej spodaj Oksidacija cisteina). Asparagin, najprej izoliran iz belušev, in glutamin vsebujeta amid R skupin. Karbonilna skupina lahko deluje kot akceptor vodikove vezi, amino skupina (NHdva) lahko deluje kot darovalec vodikove vezi.
Dve aminokislini v tej skupini sta asparaginska in glutaminska kislina. Vsak ima karboksilna kislina na stranski verigi, ki ji daje kisle (donirajoče protone) lastnosti. V vodni raztopini pri fiziološkem pH se bodo vse tri funkcionalne skupine na teh aminokislinah ionizirale, s čimer bo skupni naboj -1. V ionskih oblikah se aminokisline imenujejo aspartat in glutamat. Kemične strukture aminokislin skupine III so
Stranski verigi aspartata in glutamata lahko tvorita ionske vezi (solni mostovi) in lahko delujejo tudi kot sprejemniki vodikovih vezi. Številni proteini, ki vežejo kovinske ione (metaloproteini) za strukturne ali funkcionalne namene, imajo mesta za vezavo kovin, ki vsebujejo stranske verige aspartata ali glutamata ali oboje. Prosti glutamat in glutamin igrata osrednjo vlogo pri presnovi aminokislin. Glutamat je najpogostejši vzbujevalni nevrotransmiter v centralnem živčnem sistemu.
Tri aminokisline v tej skupini so arginin, histidin in lizin. Vsaka stranska veriga je osnovna (tj. Lahko sprejme proton). Obstajata tako lizin kot arginin s skupnim nabojem +1 pri fiziološkem pH. Skupina gvanidino v bočni verigi arginina je najosnovnejša od vseh R skupin (dejstvo se kaže v vrednosti pKa 12,5). Kot je bilo omenjeno zgoraj za aspartat in glutamat, stranski verigi arginina in lizina tvorita tudi ionske vezi. Kemijske strukture aminokislin skupine IV so
koliko let je trajala prva svetovna vojna
Stranska veriga imidazola histidina mu omogoča, da deluje tako v kislinski kot v bazični katalizi blizu fizioloških vrednosti pH. Nobena od drugih standardnih aminokislin nima te pomembne kemijske lastnosti. Zato je histidin aminokislina, ki najpogosteje tvori aktivna mesta beljakovinskih encimov.
Večina aminokislin v skupinah II, III in IV je hidrofilnih (ljubeč do vode). Posledično jih pogosto najdemo v vodnih raztopinah na površini kroglastih beljakovin.
Copyright © Vse Pravice Pridržane | asayamind.com